환경 생물학의 발전, 7(1): 104-108, 2013
ISSN 1995-0756
이것은 심판 저널이며 모든 기사는 전문적으로 검사되고 검토됩니다.
대응 저자
알리 알칼라디, 생물 과학부, 과학 학부, 왕 아브왕왕라지즈 대학교,
노스 캠퍼스, PO Box 11508, 제다, 21463, 사우디 아라비아.
: alkaladi@kau.edu.sa; Phone: +966 540424039; +966 26435219
치킨에 있는 인
알리 알칼라디
King Abdulaziz University, North Campus, PO Box, 과학부 생물과학부
11508, 제다, 21463, 사우디아라비아
알리 알칼라디: 알알리 알칼라디: 알알알연 결함과 알알알알알리 알칼라디(Ali Alkaladi: Effect of Zinc Deficiency and Supplementation on Insulin Signaling in Chickens)
요약
이 연구의 목표는 인сул린에 대한 아연 (Zn) 부족이나 보충제의 효과를 조사하는 것입니다.
통합 및총 90명의 1일 나이의 하하바드 남성 브로일러가 분할되었습니다.
세 개의 그룹으로;제어 그룹 (GI), Zn 결함 그룹 (GII) 및 Zn 보충 그룹 (GIII).21 이후
일, 혈액, 혈혈혈혈당, 간 글리코겐을 조사하기 위해 혈액, 혈당 혈당, 간 글리코겐, 간 및 다리 근육 샘플을 채택했습니다.
혈액 인сул린, 胰腺 cytosolic Zn, 인сул린 수용체 (IR), 인сул린 수용체 인산화 (IRP), 인сул린
수용체 기판-1 (IRS-1), 세린/테레오닌 키나즈 (AKT), 포스포이노시티드-3-키나즈 (PI3K) 및 포당
운송자 단백질 4 (GLUT4) 농도, IR 및 IRS-1 유전자 발현.결과는 Zn
결함은 간 글리코겐, 혈액 인결결린, 결결결결결함은 결결함으로 간 글리코겐, 혈액 인сул린, 결함은 결결함으로 간 세포소소소 Zn, IRP, AKT, AKT, PI3K 및
GLUT4 농도와 혈당 증가, Zn 보충은 결과를 존중합니다.그래서 그것은 될 수 있습니다
Zn 결함이 인сул린 합성과 근육 인сул린 신호에 부정적인 영향을 미치고 있으며, Zn은
보충제는 치킨에서 인сул린 합성과 인сул린 신호를 모두 강제화합니다.
키 wrods:
소개
아연은 필수적인 미소 요소입니다.
300개 이상의 효소의 기능 및 그것은
세포 분열과 같은 세포 과정에 중요합니다.
종식.따라서, 아연의 장애
homeostasis는 여러 가지와 관련되어 있습니다.
糖尿病, 질병을 포함한 질병
높은 혈당 농도로 특징
감소된 분泌 또는 작용의 결과로
인сул린.동물과 인간의 아연 보충제
glycemic control 를 향상시키는 것으로 나타났습니다.
1형과 2형 당2형은 두 가지 주요 형태입니다.
糖尿病, 하지만 기본적인 분자
메커니즘은 천천히 분명화되었습니다.아연
지원함으로써 인сул린 같은 효과를 발생시키는 것처럼 보입니다.
인сул린의 신호 변환 및 감소함으로써
β 세포로 이어지는 cytokines 생산
염증 과정에서 사망
질병의 과정에서 panpancreas.또한,
아연은 발전에 역할을 할 수 있습니다
糖尿病, 이후 유전자 polymorphisms의 유전자
아연 운송기 8 및 metallothionein (MT) -
암호화 유전자는 증명될 수 있습니다
2형 당당병과 관련된 [11].
포유동물의 전체 Zn2+ 함량
胰腺은 높고, 주로 섬 β-에 지역화되어 있습니다.
세포.그것은 두 인сул린에서 중요한 역할을 합니다.
합성 및 저장실제로 그것은 농도입니다.
densitecore의 내부에서 밀리모러 수준에 도달
두 개의 Zn2+ 이온이 6개를 조정하는 입자
인сул린 단체는 hexameric 구조를 형성하기 위해
인сул린 결정을 기반으로 하는 것 [3].
아연은 많은 세포 기능에서 중요한 역할을 합니다.
결과적으로, 아연 결함과 무료의 과도는 모두
아연은 포유류 세포에 독성이 있습니다.The Abundance of
세포당 아연은 조직에 의존하며 아연 함량은
胰腺 베타 세포는 가장 높은 세포 중 하나입니다.
몸.베타 세포에서 아연이 필요하도록 제안되었습니다.
인сул린 합성 및 방출의 여러 단계를 위해,
결정적인 증거가 부족합니다.합성 후 in the
ER, pro-insulin은 Golgi로 운송됩니다.
기기 어디 불성숙, 무무색 비서
‘프로그램’이 형성된다.이 입자는 포함
추가 인 pro-insulin-zinc hexamers
성숙한 인인인성숙한 인сул린과 C 성성성숙한 성성성숙한 인сул린과 C 성숙한 성성성숙한 인сул린과 C 성성성숙성숙한 인сул린
prohormone convertetases PC1/3와 PC2.이후
성숙, 아연 인сул린 수수용성 hexamers 형성
크리스탈.그것은 크리스탈이 제안되었습니다
형성은 변환의 정도를 증가시킵니다.
soluble pro-insulin to insoluble insulin, 하지만 거의
정상적인 pro-insulin 처리는 환자에서 발생합니다.
변이된 히스티틴-B10 인сул린은
결정화 [6].역할에 대한 많은 연구가 있다.
인인сул린 합성, 저장 및 포도당의 아연
포유동물에서의 homeostasis 하지만 치치치킨에서의 역할은
알 수 없으므로 이 연구는 모니터링을 위해 설계되었습니다.
아연 결함과 보충의 영향
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Adv. Environ. Biol., 7(1): 104-108, 2013
인сул린 농도, 합성 및 메커니즘
치킨의 분자 및 세포 수준에 대한 작용.
재료 및 방법
새, 다이어트 및 치료법:
총 90명의 1일 나이의 남성 1명이 사용되었습니다.
21D 실험새들은 무작위로 분할되었습니다.
세 그룹으로;제어 그룹, 기본에 유지되어
20 mg / kg 추가 된 Zn
ZnSO4.7H2O가 포함되어야 합니다 (48.37 mg/Kg) Zn (NRC,
1994).Zn 부족 그룹, 기본 식단에 유지되어
28,37 mg/kg Zn 및 Zn 보충 그룹을 포함,
60 mg/kg로 보충된 기본 식단에 유지됩니다.
ZnSO4.7H2O에서 Zn을 추가하여 (88.37)
mg/Kg) Zn. (표 I).BASAL CORNSOBEAN MEALS (바설 코코코인소 바바바이즈 바바바설 코인소 바바바이즈 바바바설 코인소 바바이즈
식단은 충족하거나 초과하기 위해 제작되었습니다.
스타터 브로일러에 대한 요구 사항 (NRC, 1994) 제외
Zn을 위해 28.37 mg의 Zn / kg의 식단을 포함했습니다.
분석에 따라 공급된 기초 [7].병아리는 유지되었습니다.
24 시간 일정한 빛 스케줄에서 허용
실험 식단과 adlibitum 접근 수류,
검출 가능한 Zn을 포함하지 않았습니다.
테이블 1: 1-21일 나이 브로일러의 기본 식단의 구성(A)
성분 비율 계산된 조성
옥수수 55.97 ME (Kcal/Kg) 2993
대豆 가루 36.00 CP(e) (%) 21.56
대豆 기름 3.60 Lys (%) 1.19
CaHPO4 H2O (b) 1.95 Met (%) 0.54
CaCO3는
( b) 1.16 Met + Cys (%) 0.91
NaCL( b) 0.30 Ca(e) (%) 1.10
만난 0.20 Nonphytatephosphate 0.46
미소영양소 (c) 0.32 Zn (e) 28.37

(A) 보고된 성분 및 영양 요소
As-fed 기반으로
(b) 시약 등급
(c) 식량 킬로그램당 제공: 비타민 A (
모든 트랜스 레티놀 아세테이트), 15,000 IU;콜레칼시페롤,
3 900 IU;비타민 E (all-rac-α-tocopherol acetate)
30 IU;비타민 K (메나디온 나트륨 이비비비비비비비비비비비타민 K)
3.0 mg;티아민 (티아민 모노니트레이트로), 2.4 mg;
리보플라빈, 9.0 mg;비타민 B6, 4.5 mg;비타민 B12,
0.021 mg;칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼칼니아신,
45 mg;폴산, 1.2 mg;바이오틴, 0.18 mg;
콜린 (콜린 염화물로), 700 mg;Cu, 8 mg;Mn,
100 mg;Fe, 80 mg; I, 0.35 mg;세, 0.15 mg
(d) 동등한 대신에 추가된 아연 보충제
무게 of corn starch
(e) 분석으로 결정;각 값은 기반으로
triplicate 결정
샘플 수집 및 분석:
각 새의 혈액 샘플은
심장 심심장 심심장 심장 심장 심장 심심심장 심심심장 심심장 심심장 심심장 심심장 심장 심장 심장 심장 심장 심장 심
인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인
농도.병아리들은 즉시 죽었습니다.
자궁자궁경 변위.pancreas 및 thigh 근육
표본은 액체 질소에서 동결되어 사용될 때까지
실험실 조사.
분석:
플라즈마 포당은 포당으로 정량되었습니다.
공급된 키트를 사용한 oxidase-peroxidase 방법
SPINREACT, 스페인 (Ref: 1001190).혈액 인сул린
Ultra Sensitive Chickens를 사용하여 결정되었습니다.
인сул린 ELISA 키트 (Cat.No. E-EL-ch 1528,
Elabscience, 베이징) 제조업체 다음
지침, 간 글리코겐 함량이 결정되었습니다
Caruso et al. [1] 아연 농도에 따르면
pancreatic cell cytoplasm은
유도적으로 결합된 아르곤 플라즈마 분광학
(모델 9000, 열 Jarrell Ash, Waltham, MA)로
Li et al. [7]에 의해 설명되었습니다.근육 인сул린 수용체,
인сул린 수용체 인산화, 인сул린 수용체
기판-1의 세린/테레오닌 키나즈.
phosphoinositide-3-kinase 및 포포포노노시티드 운송기
단백질 4는 초민감성을 사용하여 결정되었습니다.
치킨 ELISA 키트 (Cat. E-EL-ch 1110,
Elabscience, 베이징;KHR9121, Invitrogen, 미국;
KT-56519, Kamiga 생물 의학, 미국;JM-K453의
40, MBL, 미국;E-EL-ch0531, Elabscience, 베이징
그리고 AMSE12G0201, AMSbio, 영국.) 각각
제조업체의 지침을 따르십시오.
RNA 분리, 역전역 및
polymerase 체인 반응:
전체 RNA는 냉동에서 준비되었습니다.
E.Z.N.A ™.spin 열을 사용하여 근육 분말
RNA 추출 키트 (오메가 바이오 테크, 고양이 NO)
R6834-01, 캐나다) 제조업체를 따라
지침.RNA 농도는 측정되었습니다.
분광광학 (OD 260 nm) 및 RNA
무결성은 electrophoretically 사용하여 검증되었습니다.
ethidium bromide는DNAse 처리 후 (Ambion,
Clinisciences, Montrouge, France), RNA는 반대였습니다.
Super Script II RNase H Reverse를 사용하여 transcripted
Transcriptase (Invitrogen, Carlsbad, CA, 미국)
임의의 프라이머 (Promega,
Charbonnièresles- Bains, 프랑스).폴리메라즈 체인
반응(PCR)은 2720
열 사이클러 (Applied Biosystems, 미국).사용
PCR 마스터 혼합 (Qiagen USA)
제조업체 지침 및 특정 사용
프라이머 (표 2).PCR 제품은 A
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90 mM 트리스보라트, 2 mM EDTA에 있는 2% 아가로스 2 2%
버퍼 (TBE), pH 8, 그리고 색으로 시각화
ethidium bromide 및 UV transillumination, 를 위해
양적 평가, 절대 광학 밀도
RT-PCR 신호의 OD는
이미지 분석을 사용한 밀도 측정 스캔
시스템 (1-D 관리자; TDI Ltd.).The Values for the 의
특정 목표는 이들에 따라 정상화되었습니다.
β 액틴의 임의적인 단위를 표현하기 위해
특정 메시지의 풍부함 (즉, 상대적)
표현식).
통계 분석:
데이터는 SPSS에 의해 통계적으로 분석되었습니다.
버전 20.통계 패키지 (IBM 1 New Orchard)
로드 Armonk, 뉴욕 10504-1722 유나이티드
국가).데이터는 평균 ± SD, n = 10으로 표시되었습니다.
그룹 간의 통계적 차이는
학생의 t 테스트를 사용하여 수행됩니다.차이점
p < 0.05 때 중요하다고 간주됩니다 [14].
표 2: 폴리머레이즈 체인 반응에 사용되는 프라이머:
유전자
프라이머 시프렌스
제품
크기 bp
애니아
링
(°C)
접속 참조 없음
IR F 5\ TTTGGGATGGTTTATGAGGG 3\ 이미지
383 58 XM_00123339
8.1
R 3 [2] \GCCAGGTCTGTGAACAAA 5\
IRS 1 F 5\
490 58 NM_00103157
R 3 \ GTACGCTTGTCCGTAACG 5 \ 0.1
β액틴 F 5\ AGCCATGTACGTAGCCATCC3
230 55 NM_ 205518.1 아피피 및
5 \ CTCTCAGCTGTGGTGGTGAA3 \ 알칼라디 2011
결과:
표 3: serum glucose, serum insulin, muscle glycogen 및 pancreatic Zn에 대한 Zn 부족과 보충의 영향.
그룹 혈당 (mg/dl) 혈액 인сул린 (ng/ml) glycogen (mg/kg) 胰腺 Zn (μg/ml cytosol)
I 275 ± 13.2 0.76 ±0.07 53.7 ± 4 15.7 ± 2.5
II 486.6 ± 7.6a 0.25 ± 0.05b 27.7 ± 2.5b 10.3 ± 2b
III 225 ± 5fg 0.58 ± 0.8fk 47 ± 3.6fh 26.3 ± 1.5fh
a, b, c는 각각 (0.001, 0.01 및 0.05)에서 그룹 II 상대그룹 I의 통계적 차이를 나타냅니다.d, e, f 는 통계 를 나타냅니다.
그룹 III 상대 그룹 I 차이는 각각 (0.001, 0.01 및 0.05)입니다.g, h, k, 그룹 III의 통계적 차이를 나타냅니다.
상대적 그룹 II는 각각 (0.001, 0.01 및 0.05)입니다.
표 4: 근육에 대한 Zn 부족과 보충의 영향 인сул린 신호
G IR
(ng/ml)
IRP는
(ng/ml)
IRS는
(ng/ml)
AKT는
(ng/ml)
PI3K는
(ng/ml)
GLUT4는
(ng/ml)
IR 유전자 발현
(임의적 단위)
IRS1유전자 발현
(임의적 단위)
I 23 ± 2.6 4.3 ± 1.2 33.3±1.5 2.2 ± 0.3 16.3 ± 1.5 2.5 ± 0.2 3.1 ± 0.62 11.3 ± 1.32
II 25 ± 6.1 2.5 ± 0.5c 32±2 1.5 ± 0.2c 6.3 ± 1.5c 1.3 ± 0.3c 2.9 ± 0.71 10.6 ± 1.22
III 21 ± 2.1 5.3 ±
0.8k
34.7±1.5 3.2 ±
0.3FH
25.3 ±
2.5F의
4 ± 1k 3.2 ± 0.42 12.3 ± 2.45
G; 그룹.IR;인сул린 수용체.IRP;인сул린 수용체 인산화.국세청;인сул린 수용체 기판-1.AKT;세린/테레오닌 키나즈PI3K;
phosphoinositide-3-kinase입니다.GLUT4;포당 운송자 단백질 4.a, b, c 는 그룹 II 상대 그룹 I 의 통계 차이를 나타냅니다.
(각각 0.001, 0.01 및 0.05).d, e, f 는 그룹 III 상대 그룹 I 의 통계 차이를 나타냅니다. (0.001, 0.01 및 0.05)
각각.g, h, k는 그룹 II의 상대적 그룹 II의 통계적 차이를 각각 (0.001, 0.01 및 0.05)로 나타냅니다.
Zn 결함 또는 보충의 영향
serum glucose, 근육 glycogen, serum insulin
胰腺 cytosolic Zn 농도:
A 함께
혈당의 상당한 증가 (0.001),
근육 글리코근근육 글리코근근육 글리코겐 감소, 혈액 인сул린 및
胰腺 cytosolic 아연 농도 (0.01).
반대로 치킨에 대한 Zn 보충
혈당을 크게 감소시키고 증가합니다.
근육 글리코겐, 혈액 인근근린 및 근근육 글리코겐
cytosolic Zn 농도는
통제 또는 Zn 부족한 통통치 (표 3).
Zn 결함 또는 보충의 영향
근육 인근린 신호 분자:
Zn 결함 또는 보충
농도나 유전자에 중요한 영향을 미칩니다.
IR 및 IRS-2 모두를 표현합니다.그러나 Zn
결함은 농도를 크게 감소시킵니다.
근육 IRP, AKT, PI3K 및 GLUT4, Zn의
보충은 위의 것을 크게 증가시킵니다.
언급된 매개변수..
토론:
오늘날 치치킨 키닝은 높은
높은 성장으로 인해 설립된 제조
배 단백질의 요구, 그것은 얻을 수 있습니다
높은 성장의 고고고통 고고통 고고통 치킨.이 주요 열은
제조는 주로 탄수화물이라는 식단입니다.
의존 '탄수화물 대사는 주로
인인сул린 호르몬에 의해 통제됩니다.포유동물, 인인인인포포유동물에서
합성, 저장, 분泌 및 신호 조절
Zn 상태로 하지만 치치킨에 설립되지 않았습니다.이
작업은 Zn의 조절 효과를 알기 위한 시험입니다.
인сул린 합성 및 인сул린 신호의 상태
치킨.
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도 I: IR, IRS-1 및 Betactin, M에 대한 mRNA 발현 수준;DNA 마커, 1;제어 그룹, 2 Zn
부족한 그룹, 3;Zn 보충 그룹
현재의 결과는, 반대로
Zn 보충 Zn 부족 ZZn Zn 병
pancreatic Zn, serum insulin에 대한 명령을 보여주었습니다.
간 glycogen 및 혈당 증가.실제로
결과는 상관되어 서로 설명합니다.The
pancreatic cytosol Zn 농도의 감소
식단에서 Zn 결함과 관련되어 있으며,
많은 양의 Zn을 포함하고 있으며 첫 번째 기관입니다.
Zn 부족에 의해 영향을 받습니다.세럼의 감소
Zn 부족 그룹의 인сул린과 Zn의 증가
보충된 하나는 Zn의 중요성을 나타냅니다.
혈액 인сул린 수준의 조절, 이것은 될 수 있습니다
인сул린 유전자 발현 또는 인сул린을 조절함으로써
수정, 또는 저장, 또는 배출 또는 모두
이 과정들.인сул린은 입구에 중요합니다.
간 세포에 포당 및 glycogen 합성이
혈당의 증가와
간 glycogen 농도의 감소.The
위의 설명은 결과에 의해 적용됩니다.
Zn 보충 그룹에서 얻은 Zn
보충은 모든 Zn 결함 효과를 사라집니다.
이것은 Zn이 이 효과의 원인이라는 것을 나타냅니다 (
테이블 3).
포유동물의 전체 Zn2+ 함량
胰腺은 높고, 이러한 이온은 주로 지역화되어 있습니다.
섬 β 세포.따라서 Zn2+는
인сул린 합성과 저장에 중요한 역할을 합니다.
실제로, 전체 Zn2 + 농도는 밀리몰에 도달합니다.
밀밀한 핵심 입자의 내부에 있는 수준,
2개의 Zn2+ 이온이 6개의 인сул린을 조정하는 경우
모노머는 hexameric 구조를 형성합니다.
인сул린 크리스탈은 기반이다 [3].그것은 보고되었습니다
胰腺은 가장 민감한 부드러운 조직입니다.
병아리를 위한 식량 Zn 및
Zn에 대한 유용한 지표로 나타났습니다.
브로일러의 요구 사항 [5,13]은,
Zn 보충에 대조, db/db 마우스는 먹였습니다
낮은 Zn 식단은 높은 혈액 금식 포당 (17%)
낮은 혈액 금식 인сул린 농도 (63%)
db/db 마우스보다 Zn 충분한 식단을 먹었습니다.The
Zn, 인인인인сул린, 포도당 사이의 상호작용
homeostasis는 복잡하며, Zn 결함은
간단함으로써 인인인인간간간단함으로써 인сул린 결함의 상태를 유발
인сул린 저장 또는 활성화 [8].
Zn 결함 또는 보충
IR 및 IRS-1 유전자 발현에 영향을 미치고
농도, 하지만 IRP, PI3P, KAT 및 GLUT4
Zn 결함에 의해 억제되고 Zn에 의해 활성화되었습니다.
보충 (타플 4 및 그림 1).이것은,
Zn은 인сул린 수용체에 인сул린의 작용에 영향을 미치지 않습니다.
그러나 그 행동은 postreceptor를 통해
수용자 티로신 키나즈(Receptor Tyrosine kinase)의 활성화
PI3K/KAT 경로의 인산화 또는 활성화
GLUT4의 활성화로 인해
근육 세포에 포당의 입구.여러 모드의
행동은 개선된 것을 설명하기 위해 설명되었습니다.
Zn에 의한 인сул린의 작용그렇게 보입니다.
Zn은 직접적인 인сул린 같은 효과를 가질 수 있습니다.
postreceptor의 자극으로 인해 발생할 수 있습니다.
단백질 Akt 및 PI3-kinase [10] 여러 잠재력
메커니즘은 Zn에 영향을 미치기 위해 제안되었습니다.
인сул린 활동, Zn을 향상시키는 역할을 포함하여
티로신 키나제 인산화 [13].
아연의 인сул린 모방 효과의 일부는 할 수 있습니다
translocation 의 인도션으로 설명된다.
GLUT 플라즈마 막에, 활성화를 통해
하나의 아연에 의존하는 분자, 인сул린 반응
아미노아미노아아아아아미노아아아미노아아아미노아아아미노아아아미노아아아미노아아미노아아아아아미노아아
인인сул린 목표로 지방과 근육에 특징
조직, 결과로 포당의 흡수가 증가합니다.
조직 세포로, 따라서 혈당을 낮추기
레벨 [11].
인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인인сул린과 마찬처럼처럼처럼, 아연은 인인인인인인인인인인인인
fibroblasts 및 adipocytes, 이는
이 경로에 아연의 참여.검사하는
인сул린 신호 변환에 아연의 영향, 그것은
아연이 티로신으로 이어지는 것이 관찰되었습니다.
인сул린의 β 하위단위의 인산화
수용체, 하지만 인인인인인인인수수수용체는 인인인인인인인수수용체, 그러나 인인인인수수신수용체는 인수수수린인수린수
그리고 IRS는 역할을하지 않는 것처럼 보입니다.
아연에 대한 반응으로 포당 흡수를 향상시키기
자극.이 모델에 따르면, 제안하는
IRS의 참여없이 PI3K의 활성화,
아연은 H2O2의 생산을 유도할 수 있습니다.
epididymal 세포, 이는 반대로 활성화를 유발합니다
초점 접착 키나제 (FAK) 및 FAK의 마지막으로 할 수 있습니다
PI3K-Akt 경로를 활성화합니다 [11].
아연의 참여에 대한 지원
인сул린 수용체의 phosphorylation
Haase와 Maret [4]가 PTP1B를
아연 이온의 민감한 목표와 중요한
인сул린의 인산화 상태의 조절기
수용자.아연 이온에 의한 PTP1B의 억제
Metalothionine (MT), 리드에서 방출될 수 있습니다
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인сул린의 인산화 상태가 증가하는
후 수용체 이벤트를 트리거하는 수용체.
산화적 스트레스가 방출으로 이어지는 것을 고려하면
MT에서 아연 및 세포 아연 소모, 이
상태뿐만 아니라 감소로 인한 아연 결함
흡수, 증가 배출 또는 증가
요구 사항은 당당병으로 이어질 수 있습니다
또한, 아연은 인산화를 증가시켰습니다.
세린 잔류물 및 따라서 Akt의 활성화
preadipocytes 및 adipocytes 따라서 강화
GLUT 변위.이 효과는 차단될 수 있습니다.
wortmannin, PI3K의 억제제, 강조
아연에 의한 Akt의 활성화에 대한 PI3K의 중요성
[13].
결론:
포유동물처럼 Zn
인сул린 생산을 위해 ß 세포를 활성화하고 증가합니다.
PI3KAKT의 활성화를 통해 근육에서 인сул린 신호
경로와 GLUT4.그래서 중요한 역할을 합니다.
치
참조
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